蛋白质稳定性
蛋白质稳定性是生物技术药物重要的关键质量属性之一，它决定了生物药物的药效、生产可行性、安全性及保质期。蛋白质高级结构稳定性确保了蛋白质在其货架寿命期内保持活性和安全。
稳定性研究被用来确认蛋白质在不同条件下高级结构HOS(High Order Structure)的稳定性，如温度、pH值、辅料成分及储存时间等，以确定适宜的存储和运输条件。同时，监管机构如FDA、EMA等在授权生物药使用批准之前也要求广泛的稳定性数据。因此，理解和确保治疗性蛋白质药物的高级结构稳定性是生物制药企业开发安全有效药物的必要条件，研究人员需要在研发和生产的多个阶段对蛋白质高级结构稳定性进行分析和评估。
蛋白质稳定性的常见分析方法
蛋白质的稳定性分析通常会使用以下方法进行研究：
生化方法
圆二色谱(CD，Circular Dichroism Spectroscopy)
差示扫描量热法(DSC)
定量PCR(qPCR)技术(外源荧光DSF)
动态光散射(DLS)与静态光散射(SLS)方法
差示扫描量热法(DSC)法常常被做为蛋白质稳定性分析最重要的的解决方案，然而，由于对储存于微孔板(如96或384孔板)上的大量样品的快速分析需求，使得DSC在药物筛选和早期开发中的应用受到一定的限制。因此，DSF(内源荧光法)已成为一种流行且具有成本效益的解决方案。
DSF(内源荧光法)无需对待测样品进行任何标记，也无需使用任何荧光探针，即可快速测量整块样品微孔板，并提供高通量数据以帮助样品候选物和配方成分的筛选。
DSF法快速筛选大量样品，大大提高了药物筛选、成药性分析的效率，分析结果与DSC技术互相正交验证。对很多生物技术药物而言，利用DSF方法做为快速大量筛选，使用DSC技术来正交验证DSF的早筛结果，是药物筛选和药物开发的一个有效方案。
